蛋白翻译调控

在真核生物中，mRNA翻译包括起始、延伸和终止3个步骤。起始阶段在基因表达调控中尤为重要。此过程涉及到不同种类的翻译起始因子和不同特点的mRNA，它们在翻译调控中均发挥着重要的作用。依赖于m7G帽结构的核糖体扫描机制是真核生物进行翻 译起始的主要形式，其过程主要包括43S前起始复合物的组装、43S前起始复合物与mRNA 5' 末端m7G帽的结合、起始密码子的选择、60S核糖体亚基的加入和80S亚基的形成等。当经典翻译起始机制受到抑制时，一些mRNA则会通过其他机制进行翻译，以维持蛋白质的合成效率，保证细胞在逆境中的生存和恢复。在这些非典型的翻译起始案例当中，大多数却并不依赖于5' 末端的mG帽结构，因此被称为非帽依赖性翻译起始机制。例如，40S核糖体亚基可以通过特殊的内部核糖体进入位点(IRES）直接被招募到mRNA上游的某个位置，或者直接与起始密码子结合。此外，还有一种非典型机制既不依赖帽结构，也不依赖IRES，而是通过一种特殊的RNA结构完成核糖体亚基的招募，这种特殊结构被称为非帽依赖性翻译增强子。 mRNA 与 40S 核糖体亚基之间的相互作用，后者会扫描转录的起始密码子，然后募集 60S 核糖体亚基并开始氨基酸链延长。

蛋白质修饰

蛋白翻译后修饰 (Protein translational modifications，PTMs)是增加蛋白质组多样性的关键机制。蛋白翻译后修饰 通过功能基团或蛋白质的共价添加、调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。这些修饰包括磷酸化、糖基化、泛素化、亚硝基化、甲基化、乙酰化、脂质化和蛋白水解。翻译后修饰通常由酶活性介导。这些酶包括激酶、磷酸酶、转移酶和连接酶，它们在氨基酸侧链上添加或移除功能组、蛋白质、脂质或糖；以及蛋白酶，它们切割肽键以移除特定序列或调节亚基。

蛋白质翻译后修饰几乎影响正常细胞生物学和发病机制的所有方面。因为它们调节蛋白活性、定位以及与其他细胞分子（如蛋白质、核酸、脂质和辅助因子）的相互作用。分析蛋白质及其翻译后修饰对于心脏病、癌症、神经退行性疾病和糖尿病的研究尤为重要。识别和理解 PTM 在细胞生物学和疾病治疗和预防的研究中至关重要。